BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Protein adalah makromolekul yang paling melimpah di
dalam sel hidup dan protein juga mempunyai berbagai peranan biologis karena protein
merupakan instrumen molukuler yang menyampaikan informasi genetik. Protein adalah sumber asam amino yang
mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki lemak atau
karbohidrat. Sesuai dengan peranan itu,
protein berasal dari kata Yunani proteios,
yang artinya pertama. Apabila organisme
sedang kekurangan energi, maka protein ini dapat digunakan sebagi sumber energi. Kandungan energi protein rata-rata 4 kkal/g
atau setara dengan kandungan energi karbohidrat.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus
amino, mempunyai rumus dasar R-CHNH2COOH dimana R adalah gugus rantai
samping. Asam amino merupakan monomer
pembentuk protein, mempunyai peranan penting dalam metabolisme sel hidup. Adanya gugus rantai samping tersebut
menyebabkan sifat berbeda antara asam-asam amino dan juga berbedanya sifat
protein. Gugus amino asam amino dan
gugus karboksil memperlihatkan semua reaksi yang dapat diharapkan dari fungsi
ini, misalnya pembentukan garam, pengesteran, dan asilasi. Gugus rantai samping juga menghasilkan reaksi
spesifik dengan pereaksi tertentu. Oleh
karena itu, pada percobaan ini akan diuji reaksi spesifik asam amino dengan
pereaksi ninhidrin, Hopkins-Cole, dan garam nitroprussida. Begitupun dengan
protein akan diidentifikasi dengan reaksi biuret dan millon.
1.2 Maksud dan Tujuan
Percobaan
1.2.1
Maksud Percobaan
Maksud dari
percobaan ini adalah untuk mempelajari dan memahami reaksi-reaksi spesifik dari
asam amino dan protein.
1.2.2
Tujuan Percobaan
Tujuan dari
percobaan ini adalah :
1. Mengidentifikasi adanya gugus α-amino bebas pada asam amino dan
protein melalui tes ninhidrin.
2.
Mengidentifikasi adanya gugus
sulfuhidril spesifik pada asam amino sistein dengan nitroprussida dalam
amoniak.
3.
Mengidentifikasi protein
melalui tes biuret.
4.
Mengidentifikasi adanya gugus
indol spesifik pada asam amino triptofan melalui tes Hopkis-Cole.
5.
Mengidentifikasi adanya gugus
hidroksifenil spesifik pada asam amino tirosin melalui tes Millon
1.3 Prinsip Percobaan
Mengidentifikasi asam
amino dan protein dengan menggunakan beberapa pereaksi tertentu yang digunakan
melalui beberapa tes yaitu tes ninhidrin, reaksi gugus rantai samping, tes
Biuret, tes Hopkins-Cole dan tes Millon yang hasilnya ditandai dengan adanya
perubahan warna dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif
pada asam amino dan protein.
BAB
II
TINJAUAN
PUSTAKA
Asam amino adalah asam karboksilat
yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein
yang mempunyai gugus NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus COOH (
Poedjiadi, 1994).
Pada
umumnya asam amino larut dalam air dan
tidak larut dalam pelarut organik non
polar seperti eter, aseton, dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan
asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat afilatik maupun
aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air
tetapi larut dalam pelarut organik, demikian pula amina pada umumnya tidak
larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik. Asam amino mempunyai titk
lebur yang lebih tinggi ( Poedjadi, 1994).
Asam karboksilat dan gugus fungsi amina secara bersamaan berda dalam asam amino.
Asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksil. Gugus amino diprotonasi dan hadir sebagai ion
amonium, sedangkan gugus karboksil kehilangan protonnya dan hadir sebagai anion
karboksilat. Struktur dipolar ini konsisten dengan sifat asam amino yang
seperti garam, yang memiliki titik leleh agak tinggi dan kelarutannya dalam
pelarut organik relatif rendah. Asam amino bersifat amfoterik, artinya
berperilaku sebagai asam dan mendonasikan proton pada basa kuat, atau dapat
juga berperilaku sebagai basa dan menerima proton dari asam kuat. Ini dapat
dinyatakan dalam kesetitimbangan untuk asam amino (Hart, dkk., 2003).
Atom α-karbon dari asam amino,
terkecuali glisin, masing-masing dihubungkan pada empat gugus kimia yang
berlainan yang merupakan karakteristik suatu atom karbon asimetris dan pusat
khiral. Serta hubungannya didalam ruang dengan atom karbon asimetrik yang
valensi-valensinya tersusun secara tetrahedral, isomer-isomer molekul tersebut
dapat digambarkan dengan model tiga dimensi. Jika gugus R identik dalam tiap
model dan di dalamnya tidak mengandung pusat-pusat asimetrik lainnya, maka
kedua model tersebut saling merupakan baayangan cermin satu terhadap yang lain,
dan masing-masing isomer optis aktif. Kedua isomer tersebut memutar bidang
cahaya terpolarisasi dengan arah yang berbedah. Pasangan isomer semacam ini di
sebut enantiomorf. Suatu senyawa yang memutar bidang cahaya, terpolarisasi
searah jarum jam dikatakan memutar ke kanan, sebagai lawan senyawa yang memutar
ke kiri, sayangnya sifat ini tidak mempunyai hubungan yang sederhana dengan
pengaturan meruang gugus-gugus disekeliling pusat khiral (Ismadi, 1993).
Ninhidrin adalah reagen berguna untuk
mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentasinya dalam larutan. Senyawa ini
merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila bereaksi dengan asam amino,
menghasilkan zat warna ungu. Hanya atom nitrogen dari zat warna ungu yang
berasal dari asam amino, asam amino selebihnya
terkonversi menjadi aldehida dan karbon dioksida. Jadizat warna ungu
yang sama dihasilkan dari semua asam amino α dengan gugus amino primer dan
intensitas warnanya berbanding lurus dengan konsentrasi asam amino yang ada.
Hanya prolina yang mempunyai gugus amino sekunder, bereaksi berbeda dan
menghasilkan zat warna kuning tetapi itu pun dapat digunakan untuk analisis
(Hart, dkk., 2003).
Asam aspartat dan asam glutamat
memiliki dua gugus karboksil dan satu gugus amino. Dalam asam kuat ketiga gugus
tersebut berada dalam bentuk asam. Jika pH dinaikkan dan larutan menjadi lebih
basa, setiap gugus secara berturut-turut melepaskan protonnya. Titik
isoelektrik untuk asam aspartat yaitu pH saat asam amino ini terutama berada dalam
bentuk dipolar netral adalah 2,87. Keadaan ini berbeda untuk asam amino dengan
dua gugus basa dan hanya satu gugus karboksil (Hart, dkk., 2003).
Analisis campuran asam amino yaitu mempunyai keistimewaan bersama semua
asam amino adalah gugus amino dan gugus karboksil. Sedikit perbedaan
sifat-sifat ionik gugus ini memungkinkan pemisahan asam-asam amino. Mesin-mesin yang serba otomatis, yang
disebut penganalisis asam amino, menggunakan kromatografi pertukaran ion untuk
melakukan pemisahan ini. Asam amino yang telah dipisahkan direaksikan dengan
ninhidrin (Ismadi, 1993).
Menurut klasifikasi asli yang
modifikasi, protein dapat dibagi menjadi tiga golongan yaitu protein serat,
protein bujur telur, protein gabungan. Protein serat adalah bentuk protein yang
tidak larut yang ditemukan dalam kulit, rambut, jaringan pengikat dan tulang.
Protein ini dapat dibagi lagi menjadi collagen yaitu protein pokok dari
jaringan pengikat, tulang, gigi, dan tendon, dan keratin, protein pokok dari
kulit, kuku, sayap dan rambut. Protein bujur telur bentuknya bujur telur dan
umumnya larut dalam air. Protein ini dengan menggunakan klasifikasi yang lebih
modern dan lebih mudah diklasifikasi menurut fungsinya. Cara klasifikasi lama
protein bujur telur ini dapat dibagi menjadi beberapa sub bagian empat
diantaranya adalah albumin dapat diidentifikasi karena larut didalam air dan
larutan garam. Albumin yang khas terdapat dalam darah dan putih telur. Protein
gabungan adalah protein yang bergabung dalam senyawa bukan protein. Misalnya protein
dalam hemoglobin bergabung dengan besi yang mengandung heme bukan protein ( Fessenden,
1997).
Protein dalam bentuk asalnya mempunyai
tiga, kadang-kadang empat tingkat struktur. Tingkat pertama disebut struktur
primer yaitu urutan atau order dari asam amino dalam rantai protein. Struktur
dengan tingkat yang lebih tinggi yang berhubungan dengan bentuk konformasi dari
protein. Struktur sekunder adalah bentuk dari rantai protein yang panjang yang
dijadikan satu oleh ikatan hidrogen antara proton dari amida dan gugus karbonil
amida (Fessenden, 1997).
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino
penyusun protein.
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi
aspartat pada satu gugus hidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam, dan dapat
digolongkan sebagan asam karboksilat (Hidayat, 2011).
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat
merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di
alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin
(R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika.
L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam
protein setelah leusin. Gugus metil pada alanina
sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein
(enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas,
khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam
proses pembentukan glukosa dari protein (Hidayat, 2011).
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia
yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin.
Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan).
Karena memiliki atom S, sistein menjadi sumber utama dalam sintesis
senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin
pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena
adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol (Hidayat, 2011).
BAB III
METODE PERCOBAAN
3.1 Bahan
Larutan
glisin, larutan alanin, larutan asam aspartat, larutan ninhydrin 0,1%, larutan
albumin, larutan glioksilik, larutan natrium nitoprussida 1%, kristal cysteina
hydroklorida, NH4OH, akuades, NaOH 2,5 M, CuSO4 0,01 M,
asam sulfat pekat, pereaksi millon, tissue
roll, kertas label, spiritus dan karet.
3.2 Alat
Tabung reaksi, pipet tetes, pipet skala 2 mL, rak tabung,
lampu spiritus, sikat tabung, gegep, labu semprot dan sendok tanduk.
3.3 Prosedur Percobaan
3.3.1 Tes Ninhidrin
Disiapkan 4 tabung reaksi
yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 3 mL albumin, glisin, alanin dan
asam aspartat pada masing-masing tabung. Ditambahkan 0,5 mL larutan Ninhidrin
0,1% pada masing-masing tabung lalu dipanaskan hingga mendidih. Diamati
perubahan warnanya.
3.3.2 Reaksi gugus rantai
samping (gugus R)
Beberapa kristal Cysteina hidroklorida dimasukkan ke
dalam tabung reaksi, kemudian dilarutkan dengan 5 mL akuades. Lalu ditambahkan
0,5 mL Natrium nitroprussida 1% dan 0,5 mL NH4OH. Diamati perubahan
yang terjadi.
3.3.3 Reaksi Biuret
Disiapkan 4 tabung reaksi
yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 3 mL albumin, glisin, alanin dan
asam aspartat ke dalam masing-masing tabung. Ditambahkan 1 mL NaOH 2,5 M ke
dalam masing-masing tabung lalu dikocok dengan baik. Kemudian ditambahkan
setetes CuSO4 0,01 M dan dikocok. Jika ada perubahan warna,
ditambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4.
3.3.4 Reaksi Hopkins-Cole
Disiapkan 4 tabung reaksi
yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 2 mL larutan gliosilik pada
masing-masing tabung. Ditambahkan 3 mL larutan albumin, glisin, alanin dan asam
aspartat lalu dikocok. Kemudian ditambahkan lagi setetes demi setetes asam
sulfat pekat. Diamati perubahan yang terjadi.
3.3.5 Reaksi Millon
Disiapkan 4 tabung reaksi
yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 3 mL albumin, glisin, alanin dan
asam aspartat pada masing-masing tabung. Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon
pada masing-masing tabung lalu dipanaskan. Diamati perubahan yang terjadi.
Kemudian ditambahkan pereaksi Millon yang berlebih lalu dipanaskan kembali dan
diamati lagi perubahan yang terjadi.
4.1
Hasil
4.1.1
Tabel Pengamatan Tes Ninhidrin
|
No.
|
Larutan Protein dan Larutan Asam Amino
|
Warna
|
|
|
Dengan ninhidrin
|
Setelah pemanasan
|
||
|
1.
|
Albumin
|
Bening
|
Biru pekat
|
|
2.
|
Alanin
|
Bening
|
Biru muda
|
|
3.
|
Glisin
|
Bening
|
Ungu
|
|
4.
|
Asam Aspartat
|
Bening
|
Bening
|
4.1.2
Tabel Pengamatan Tes gugus R dari asam amino sistein
|
No.
|
Larutan contoh
|
Warna
|
|
|
Dengan natrium nitroprusida
|
Dengan ammonium hidroksida
|
||
|
1.
|
Kristal cystein hidroklorida
|
Keruh
|
Keruh agak kecoklatan
|
|
2.
|
Alanin
|
Keruh
|
Kuning
|
|
3.
|
Glisin
|
Keruh
|
Kuning
|
4.1.3
Tabel Pengamatan Tes Biuret
|
No.
|
Larutan contoh
|
Warna
|
||
|
NaOH 2,5 M
|
CuSo4 0,01 M
|
CuSO4 0,01 M berlebih
|
||
|
1.
|
Asam Aspartat
|
Bening
|
Bening
|
Bening
|
|
2.
|
Albumin
|
Keruh
|
Keruh
|
Bening kekuningan
|
|
3.
|
Glisin
|
Bening
|
Bening
|
Bening
|
|
4.
|
Alanin
|
Bening
|
Bening
|
Bening kebiruan
|
4.1.4
Tabel pengamatan Tes Hopkins-Cole
|
No.
|
Larutan contoh
|
Warna
|
|
|
Dengan natrium nitroprusida
|
Dengan ammonium hidroksida
|
||
|
1.
|
Glisin
|
Bening
|
2 fase
|
|
2.
|
Asam aspartat
|
Bening
|
2 fase
|
|
3.
|
Alanin
|
Bening
|
2 fase
|
|
4.
|
Albumin
|
Keruh
|
3 fase
|
4.3 Pembahasan
4.3.1 Tes Ninhidrin
Pada tes ninhidrin, penambahan ninhidrin pada ketiga larutan asam amino
tidak memberikan perubahan secara visual, sedangkan larutan protein dalam hal
ini albumin menjadi bening keruh. Setelah pemanasan, larutan asam amino mengalami perubahan
warna menjadi tidak berwarna kecuali
glisin berubah warna menjadi kekuningan. Berdasarkan
teori, tes ninhidrin akan memberikan warna yang sama pada semua asam amino α,
kecuali prolin yang merupakan asam amino sekunder. Pada albumin sendiri yang
merupakan polimer asam amino terbentuk larutan berwarna kuning. Sedangkan pada
albumin yang merupakan polimer asam amino dengan tes ninhidrin memberikan warna
putih keruh, setelah pemanasan warnanya berubah menjadi kecoklat-coklatan, warna
yang terbentuk merupakan warna spesifik tes ninhidrin untuk protein
albumin. Adapun hasil yang telah didapat
menunjukkan bahwa pada larutan asam amino pada tes ninhidrin larutan akan berubah dari bening menjadi keruh. Kompleks yang terbentuk adalah mengandung dua
molekul ninhydrin yang bereaksi dengan amonia asam amino setelah asam amino
dioksidasi. Hal ini menunjukkan bahwa asam amino glisin, alanin dan asam
aspartat mengandung gugus α-amino bebas, dan ini tidak
terjadi pada albumin karena pada molekul ini terjadi substitusi gugus α-amino
4.3.2 Tes gugus R dari Asam Amino Sistein
Pada uji reaksi gugus
samping digunakan beberapa kristal sistein hidroklorida yang dilarutkan dalam
akuades, hal ini bertujuan untuk melarutkan kristal sisteina hidroklorida
sehingga mudah bereaksi dengan natrium nitroprussida dan NH4OH. Natrium nitroprussida berfungsi sebagai pemberi kompleks warna
sedangkan NH4OH berfungsi sebagai larutan basa untuk mempercepat
terjadinya reaksi. Karena asam amino sistein mempunyai gugus –HS yang dapat bereaksi dengan
nitroprussida dalam suasana basa yang akan menghasilkan warna merah. Hasil ini
menunjukkan bahwa dalam asam amino sistein terdapat gugus sulfuhidril.
4.3.3 Tes Biuret
Berdasarkan tabel di atas dapat
dilihat dengan jelas perubahan yang terjadi pada larutan protein dan larutan
asam amino. Dimana pada larutan protein
(albumin) terbentuk kompleks biru. Hal
ini dikarenakan oleh terbentuknya kompleks Cu2+ dengan gugus CO dan
NH dari rantai peptida dalam suasana basa.
NaOH disini berfungsi memberikan suasana basa
pada larutan asam amino dan protein. Selanjutnya larutan tersebut dicampurkan
dengan larutan CuSO4 dimana glisin, asam aspartat dan alanin tidak
mengalami perubahan warna karena asam amino tidak memiliki ikatan polipeptida
seperti yang dimiliki oleh protein sedangkan pada albumin jika direaksikan
dengan CuSO4 maka akan menghasilkan larutan yang berwarna ungu. Hal
ini terjadi karena protein memiliki ikatan polipeptida yang apabila bertemu
dengan pereaksi biuret akan membentuk kompleks Cu dengan gugus CO dan gugus NH
dari rantai polipeptida dalam suasana basa. Dari percobaan ini didapatkan bahwa
albumin memberikan reaksi positif terhadap penambahan CuSO4.
Penambahan CuSO4 berlebih memperlihatkan perubahan intensitas warna
semakin tua.
4.3.4
Tes Hopkins-Cole
Dari tabel terlihat bahwa protein dalam hal ini
albumin mengandung asam amino
triptofan
yang mempunyai gugus indol spesifik, karena dapat direaksikan dengan pereaksi
Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat.
Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam
air. Setelah dicampur dengan pereaksi
Hopkins-Cole, asam sulfat ditambahkan sehingga membentuk lapisan di bawah
larutan protein kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua
lapisan tersebut. Namun lama kelamaan
akan berubah warna menjadi kuning.
4.3.5 Tes Millon
Berdasarkan tabel
di atas, terlihat jelas bahwa setelah penambahan pereaksi Millon terbentuk endapan putih yang segera
berubah warnanya menjadi merah saat dipanaskan. Bila ditambahkan reagen Millon
berlebih dan dipanaskan lagi maka endapan merahnya akan tertarik ke permukaan
(terjadi proses koagulasi) dan cairan di bawahnya menjadi bening. Adanya warna merah bata yang dihasilkan pada
saat penambahan albumin dengan Millon menunjukkan reaksinya positif sebab
pereaksi Millon dapat bereaksi dengan gugus fenol dari asam amino yang terdapat
pada albumin.
Albumin yang mengandung tirosin akan memberikan uji positif yang mengandung
gugus fenol.
BAB V
KESIMPULAN DAN SARAN
5. 1 Kesimpulan
Dari hasil percobaan yang telah dilakukan, dapat ditarik
kesimpulan yaitu:
Pada tes ninhidrin, asam aspartat, alanin dan glisin memberikan
hasil memberikan hasil positif yaitu dengan terbentuknya kompleks ungu dan pada
albumin terbentuk warna coklat. Hal ini sesuai dengan teori bahawa semua asam
amino dan protein memberikan hasil positif dengan reaksi ninhidrin.
Pada reaksi gugus rantai samping (gugus R), asam amino
sistein yang berbentuk kristal cysteina hidroklorida memberi hasil positif
dengan menghasilkan warna merah anggur yang menunjukkan bahwa asam amino
tersebut mengandung gugus sulfhidril.
Pada reaksi Biuret, albumin memberikan hasil positif
dengan membentuk kompleks ungu yang menunjukkan adanya ikatan peptida.
Sedangkan pada glisin, asam aspartat dan alanin
memberikan hasil negatif karena
tidak terdapat ikatan peptida.
Pada reaksi Hopkins-Cole, albumin memberikan hasil positif karena terbentuk
cincin flokulasi berwarna ungu. Ini disebabkan karena adanya asam amino dengan
gugus indol spesifik yaitu triptofan yang terkandung dalam albumin sedangkan
pada alanin, glisin, dan asam aspartat memang tidak memberikan hasil positif
karena tidak mengandung asam amino triptofan.
Pada reaksi Millon, albumin memberikan hasil positif
dengan membentuk endapan putih yang berubah
menjadi merah bata karena mengandung asam amino tirosin sedangkan pada alanin, glisin, dan asam aspartat.
1.2 Saran
5.2.1 Untuk Percobaan
Sebaiknya
digunakan asam-asam amino yang lain agar dapat diketahui dengan baik
reaksi-reaksi spesifik yang terjadi pada asam–asam amino dan protein tersebut
sehingga hasilnya dapat dibandingkan dan wawasan praktikan bertambah.
1.2.2
Untuk Laboratorium
Alat dan bahan masih ada yang kurang dan ruangan
sudah bagus, dan aman digunakan dalam pratikum.
DAFTAR PUSTAKA
Fressenden, J.R., dan Fressenden,
S.J., 1997, Dasar-Dasar Kimia Organik,
Binarupa Aksara, Jakarta.
Hart, H., dkk., 2003, Kimia Organik, Erlangga, Jakarta.
Hidayat, H.E., 2011, Asam Amino Penyusun Protein, (http://hernandi-asam amino.com), Diakses Pada Hari Jumat Tanggal 28
Februari 2014 Pukul 19.00 WITA.
Ismadi, M., 1993, Biokimia, Gadja Mada Universiti Press,
Jakarta.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar
Biokimia, UI-Press, Jakarta
BAGAN
KERJA
|
3 mL albumin
|
|
·
Dimasukkan
ke dalam tabung reaksi
·
Ditambahkan
0,5 mL larutan Ninhidrin 0,1 %
·
Dipanaskan
hingga mendidih
·
Diamati
|
|
Hasil
|
Diulangi
percobaan di atas dengan menggunakan asam amino alanin, glisin dan asam
aspartat
|
Kristal Cysteina HCl
|
|
·
Dimasukkan
ke dalam tabung reaksi
·
Dilarutkan
dengan 5 mL akuades
·
Ditambahkan
0,5 mL Natrium Nitroprussida 1 %
·
Ditambahkan
0,5 mL NH4OH
·
Diamati
|
|
Hasil
|
|
3 mL albumin
|
|
·
Dimasukkan
ke dalam tabung reaksi
·
Ditambahkan
1 mL NaOH 2,5 M, dihomogenkan
·
Ditambahkan
setetes CuSO4 0,01 M, diamati
·
Ditambahkan
lagi CuSO4 berlebih, diamati
|
|
Hasil
|
Diulangi
percobaan di atas dengan menggunakan asam amino alanin, glisin dan asam
aspartat
|
2 mL albumin
|
|
·
Dimasukkan
ke dalam tabung reaksi
·
Ditambahkan
2 mL pereaksi Hopkins, dihomogenkan
·
Ditambahkan
4 mL H2SO4 pekat
·
Diamati
|
|
Hasil
|
Diulangi
percobaan di atas dengan menggunakan asam amino alanin, glisin dan asam
aspartat
|
5 mL albumin
|
|
·
Dimasukkan
ke dalam tabung reaksi
·
Ditambahkan
4 tetes pereaksi Millon, diamati
·
Dipanaskan,
ditambahkan pereaksi Millon berlebih
·
Diamati
|
|
Hasil
|
No hay comentarios.:
Publicar un comentario